Nobel a la proteína fluorescente

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Chalfie se enteró de que ganó el premio a través de Internet y actualmente da clases en la Universidad de Columbia. (Reuters/AP)

Estocolmo.- El hallazgo y el desarrollo de una proteína fluorescente verde, con revolucionarias aplicaciones en los campos de la biomedicina y la farmacia, otorgaron ayer al japonés Osamu Shimomura y los estadounidenses Martin Chalfie y Roger Y. Tsien el premio Nobel de Química 2008.

Las propiedades luminosas de esta proteína (GFP, por sus siglas en inglés) se han convertido en una de las herramientas más usadas en la biociencia moderna y han hecho visibles procesos antes desconocidos, como el desarrollo de las células nerviosas en el cerebro y la propagación de células cancerígenas.

La observación del deterio- ro celular en pacientes con Alzheimer, de las células que producen insulina en el páncreas y las bacterias patógenas son otros de los múltiples usos de la GFP, que permitiendo además seguir los procesos intracelulares potencia el desarrollo de medicamentos más efectivos y con menos efectos secundarios, reseñó la agencia Efe.

La historia del descubrimiento de la GFP se remonta a los años 60. Osamu Shimomura llegó al laboratorio de Frank Johnson en la Universidad de Princeton en Nueva Jersey para averiguar qué hacía brillar a la medusa Aequorea victoria. En 1962, Shimomura publicó junto a Johnson cómo habían obtenido la aecuorina, la proteína que le daba a la medusa el color azul, y mencionaban el aislamiento de otra que brillaba bajo la luz ultravioleta y a la que llamaron proteína verde (el nombre de GFP llegaría más tarde).

Martin Chalfie, tuvo noticia de la proteína verde de Shimomura en 1988. Trabajaba con el gusano transparente Caenor-habditis elegans, un animal minúsculo. Pensó que si aislaba al gen de la GFP podría introducirlo en las células de sus gusanos y hacerlas brillar. Podría incluso fusionarla a otras proteínas a modo de “farolillo” y seguir sus movimientos dentro las células de sus gusanos.

En un par de años y con la colaboración de Douglas Prasher y Ghia Euskirchen, Chalfie consigue producir la GFP en la bacteria Escherichia coli, y en 1994, en las neuronas que controlan el tacto en el gusano “C. elegans”.

El trabajo de Roger Tsien, el tercer laureado, consistió en modificar la GFP original para adaptarla mejor a las necesidades de la investigación. Tsien cambió pequeñas partes de la proteína, haciendo que ésta brillara no sólo mucho más, sino que también lo hiciera con otros colores: azul, amarillo y cian.

Entre Asia y Norteamérica
Shimomura nació en 1928 en Kyoto y se graduó en 1960 en química orgánica en la Universidad de Nagoya. Según reseñó DPA, el japonés Shimomura tiene un irrefrenable afán por la investigación. Durante 20 años pasó sus vacaciones de verano junto con su familia en EEUU. Allí recolectaba, ayudado por su esposa, hijo e hija, medusas. Hasta 3.000 ejemplares eran recogidos por la familia por día. Desde 2001 está oficialmente jubilado. Pero con ayuda de su esposa y amigos, instaló su propio “laboratorio de fotoproteínas” en el sótano de su casa en el barrio de Falmouth y continúa su trabajo allí.

Chalfie nació en 1947 y se crió en Chicago. Se graduó en la Universidad de Harvard y desde 1982 investiga y da clases en ciencias biológicas en la Universidad de Columbia. Dice AFP que se enteró que había recibido el galardón al consultar Internet, puesto que no había escuchado sonar su teléfono en la mañana del miércoles. Fue este científico, considerado como escurridizo, quien tomó el descubrimiento de Shimomura para demostrar el valor de GFP como un marcador genético luminoso para fenómenos biológicos.

El último del trío ganador, Tsien, nació en 1952 en Nueva York, se doctoró en Fisiología en 1977 por la Universidad de Cambridge y es profesor en la Universidad de San Diego. Usó tecnología de ADN e intercambió varios aminoácidos en distintas partes de la GFP, permitiendo a la proteína absorber y emitir luz en otras partes del espectro.

Actualmente Tsien trabaja en la Universidad de California, en la ingeniería y uso de nuevas moléculas, así como en las relaciones de las estructuras en la GFP y su aplicación para vigilar las interacciones entre proteínas por transferencia energética fluorescente.

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